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组织蛋白酶cathepsin
组织蛋白酶cathepsin 在各种动物组织的细胞内(特别是溶酶体部分)发现的一类蛋白酶。此名源自希腊语的“消化”,为威尔斯达特(R.Willstāatter,1929)命名的。来源于同一种类组织细胞的也是由组织蛋白酶A.B.C.D.E等多种酶组成。可以根据所作用的代表性底物的种类进行分类,但似乎各自还有数种同工酶。组织蛋白酶A的代表性底物是N-苄氧基羰基-L-谷酰胺-L-苯丙氨酸,最适pH约5.5(3—6),可能是一种羧肽酶,可为二异丙基磷氟酸(DFP)或对氯汞苯甲酸(PCMB)失活。组织蛋白酶B催化苯甲酰-L-精氨酰胺的水解。其活性的表现需要巯基化合物(SH化合物)的存在,最适pH在6附近,有人认为是类似木瓜蛋白酶的肽链内切酶,已知有B1和B2(或B′和B)二种。组织蛋白酶C的代表性底物是甘氨酰-L-苯丙酰胺,在pH5附近催化酰胺键的水解,在pH7附近时催化以其它底物分子的氨基代替水分子作为受体的转移反应,亦称为二肽氨肽酶Ⅰ(由第一个反应命名)或二肽转移酶(按第二个反应命名)。能为巯基化合物或Cl-离子所激活。组织蛋白酶D和E可以使用ES010(MCA-Lys-Pro-Leu-Gly-Leu-DPA-Ala-Arg-NH2)或ES001(MCA-Pro-Leu-Gly-Leu-DPA-Ala-Arg-NH2)作为底物。两者在pH2.5—4.0显有消化酸变性的血红蛋白或血清白蛋白的肽链内切酶的作用。巯基化合物对活性没有影响,DFP也不抑制。